Химические соединения

Пролин

Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота, пирролидин-2-карбоновая кислота, общепринятые сокращения: Pro, P, Про), (название от , производным которого является пролин), неполярная алифатическая ; единственная из кодируемых аминокислот, α-аминогруппа которой является фрагментом гетероцикла (иминокислота). Содержит асимметрический атом углерода, обладает , существует в виде двух – L-пролин и D-пролин. В природе преобладает L-форма. Молярная масса 115,13 г/моль. Плотность 1,35–1,38 г/см³. Температура плавления 205 °C (DL-пролин), 215–220 °C (D-пролин), 220–222 °C (L-пролин), все с разложением. Пролин впервые был выделен из (1901, ). В 1900 г. Р. Вильштеттер получил эту аминокислоту в реакции натриевой соли диэтилового эфира малоновой кислоты с 1,3-дибромпропаном.

L-пролин – протеиногенная аминокислота, кодируется , начинающимися с CC (CCU, CCC, CCA, CCG). Входит в состав практически всех природных (частота встречаемости 5,24), биологически активных .

L-пролин является заменимой для человека аминокислотой (может синтезироваться в организме).

Физико-химические свойства

Пролин – бесцветное кристаллическое вещество, растворимое в воде [16,23 г/100 мл (25 °C)], этаноле [1,55 г/100 мл (19 °C)], нерастворимое в диэтиловом эфире.

Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях пролин существует в виде . Его равна 6,30. Константы диссоциации кислоты (рКа) составляют 1,99 для карбоксильной группы (α-COOH), 10,60 для аминогруппы (α-NH3+).

Пролин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами, вступает в реакции, характерные для и , а именно: , взаимодействие с аминами, , реакции с азотистой кислотой, окислительное , , N-, N-, образование пептидной связи. В отличие от других аминокислот пролин даёт жёлтую окраску при взаимодействии с нингидрином. В качественной реакции с пролин даёт синее окрашивание.

Обладая жёсткой структурой, L-пролин способствует резким изгибам полипептидной цепи (β-поворот I типа), нарушая структуру α-спирали или β-листа. с высоким содержанием L-пролина (например, ) формируют левозакрученную полипропиленовую спираль II типа.

Способы получения

DL-пролин можно синтезировать из и или аминированием α, δ-дихлорвалериановой кислоты. L-пролин получают микробной ферментацией.

Участие в обмене веществ

Предшественником в биосинтезе L-пролина служит .

Конечным продуктом L-пролина является .

В виде L-изомера входит в состав практически всех природных (6,9 % в сальмине, 10,6 % в казеине, 16,3 % в желатине), адренокортикотропного , пептидного грамицидина С и ряда других биологически активных . В некоторых белках L-пролин подвергается посттрансляционной модификации с образованием 3- и особенно 4-. L-пролин, 3- и 4-гидроксипролин составляют почти треть всех аминокислотных остатков , фибриллярного белка, составляющего основу организма. Другие производные L-пролина – 4-метилпролин и 4-гидроксиметилпролин встречаются в .

L-пролин защищает от , выступая в качестве осмолитика, , и регулятора специфических генов, ответственных за выход из стресса.

D-пролин – составная часть .

Повышение уровня D-пролина в крови человека ассоциировано с заболеваниями почек, и .

Применение

L-пролин применяется в медицине в составе средств .

Выступает в роли органического . Добавление 3–30 % L-пролина в реакционную смесь позволяет преимущественный синтез определенного или ().

Редакция химических наук
  • Азотсодержащие соединения
  • Амфотерные соединения
  • Гликогенные аминокислоты
  • Гетероциклические аминокислоты
  • Заменимые аминокислоты