Пролин

Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота, пирролидин-2-карбоновая кислота, общепринятые сокращения: Pro, P, Про), (название от пирролидина, производным которого является пролин), неполярная алифатическая аминокислота; единственная из кодируемых аминокислот, α-аминогруппа которой является фрагментом гетероцикла (иминокислота). Содержит асимметрический атом углерода, обладает оптической активностью, существует в виде двух энантиомеров – L-пролин и D-пролин. В природе преобладает L-форма. Молярная масса 115,13 г/моль. Плотность 1,35–1,38 г/см³. Температура плавления 205 °C (DL-пролин), 215–220 °C (D-пролин), 220–222 °C (L-пролин), все с разложением. Пролин впервые был выделен из казеина (1901, Э. Фишер). В 1900 г. Р. Вильштеттер получил эту аминокислоту в реакции натриевой соли диэтилового эфира малоновой кислоты с 1,3-дибромпропаном.

L-пролин – протеиногенная аминокислота, кодируется триплетами, начинающимися с CC (CCU, CCC, CCA, CCG). Входит в состав практически всех природных белков (частота встречаемости 5,24), биологически активных пептидов.

L-пролин является заменимой для человека аминокислотой (может синтезироваться в организме).

Физико-химические свойства

Пролин – бесцветное кристаллическое вещество, растворимое в воде [16,23 г/100 мл (25 °C)], этаноле [1,55 г/100 мл (19 °C)], нерастворимое в диэтиловом эфире.

Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях пролин существует в виде цвиттер-иона. Его изоэлектрическая точка равна 6,30. Константы диссоциации кислоты (рКа ) составляют 1,99 для карбоксильной группы (α-COOH), 10,60 для аминогруппы (α-NH3 + ).

Пролин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами, вступает в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов, а именно: реакции этерификации, взаимодействие с аминами, декарбоксилирование, реакции с азотистой кислотой, окислительное деаминирование, переаминирование, N-алкилирование, N-ацилирование, образование пептидной связи. В отличие от других аминокислот пролин даёт жёлтую окраску при взаимодействии с нингидрином. В качественной реакции с изатином пролин даёт синее окрашивание.

Обладая жёсткой структурой, L-пролин способствует резким изгибам полипептидной цепи (β-поворот I типа), нарушая структуру α-спирали или β-листа. Белки с высоким содержанием L-пролина (например, коллаген) формируют левозакрученную полипропиленовую спираль II типа.

Способы получения

DL-пролин можно синтезировать из диэтилового эфира малоновой кислоты и акрилонитрила или аминированием α, δ-дихлорвалериановой кислоты. L-пролин получают микробной ферментацией.

Участие в обмене веществ

Предшественником в биосинтезе L-пролина служит глутаминовая кислота.

Конечным продуктом катаболизма L-пролина является α-кетоглуторат.

В виде L-изомера входит в состав практически всех природных белков (6,9 % в сальмине, 10,6 % в казеине, 16,3 % в желатине), адренокортикотропного гормона, пептидного антибиотика грамицидина С и ряда других биологически активных пептидов. В некоторых белках L-пролин подвергается посттрансляционной модификации с образованием 3- и особенно 4-гидроксипролина. L-пролин, 3- и 4-гидроксипролин составляют почти треть всех аминокислотных остатков коллагена, фибриллярного белка, составляющего основу соединительной ткани организма. Другие производные L-пролина – 4-метилпролин и 4-гидроксиметилпролин встречаются в антибиотиках.

L-пролин защищает растения от абиотического стресса, выступая в качестве осмолитика, антиоксиданта, хелатирующего агента и регулятора специфических генов, ответственных за выход из стресса.

D-пролин – составная часть алкалоидов спорыньи.

Повышение уровня D-пролина в крови человека ассоциировано с заболеваниями почек, сахарным диабетом и старением.

Применение

L-пролин применяется в медицине в составе средств парентерального питания.

Выступает в роли органического катализатора. Добавление 3–30 % L-пролина в реакционную смесь позволяет преимущественный синтез определенного энантиомера или диастереомера (энантиоселективный синтез).

Литература

  • Блок Р. Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов / Р. Блок, Д. Боллинг. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1949.
  • Кочетков Н. К. Химия природных соединений : (углеводы, нуклеотиды, стероиды, белки) / Н. К. Кочетков, И. В. Торгов, М. М. Ботвиник. – Москва : Издательство Академии наук СССР, 1961.
  • Рабинович В. А. Краткий химический справочник / В. А. Рабинович, З. Я. Хавин. – 2-е изд., испр. и доп. – Ленинград : Химия, Ленинградское отделение, 1978.
  • Якубке Х.-Д. Аминокислоты. Пептиды. Белки / Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт ; пер. с нем. Н. П. Запеваловой, Е. Е. Максимова. – Москва : Мир, 1985.
  • Vogel's textbook of practical organic chemistry / rev. by B. S. Furniss [et al.]. – Harlow : Longman Scientific & Technical, 1989.
  • Егорова Т. А. Основы биотехнологии : учебное пособие для студентов вузов / Т. А. Егорова, С. М. Клунова, Е. А. Живухина. – Москва : Академия, 2003. – (Высшее образование).
  • Chiral amino acid metabolomics for novel biomarker screening in the prognosis of chronic kidney disease / T. Kimura, K. Hamase, Y. Miyoshi [et al. // Scientific Reports. – 2016. – № 6]
  • Tryptophan-rich and proline-rich antimicrobial peptides / A. K. Mishra, J. Choi, E. Moon, K. H. Baek // Molecules. – 2018. – Vol. 23, № 4.
  • Нельсон Д. Л. Основы биохимии Ленинджера. В 3 т. Т. 2. Биоэнергетика и метаболизм / Д. Нельсон, М. Кокс ; пер. с англ. Т. П. Мосоловой [и др.]. – 4-е изд. – Москва : Лаборатория знаний : Лаборатория Пилот, 2020. – (Лучший зарубежный учебник).
  • De Novo Engineering of Corynebacterium glutamicum for l-Proline Production / Jiao Zhang, Fenghui Qian, Feng Dong [et al. // ACS Synthetic Biology. – 2020. – Vol. 9, № 7. – P. 1897–1906]
  • Proline-dependent regulation of collagen metabolism / E. Karna, L. Szoka, T. Y. L. Huynh, J. A. Palka // Cellular and molecular life sciences. – 2020. – Vol. 77, № 10. – P. 1911–1918.
  • Proline, a multifaceted signalling molecule in plant responses to abiotic stress: understanding the physiological mechanisms / U. K. Ghosh, M. N. Islam, M. N. Siddiqui, X. Cao, M. A. R. Khan // Plant Biology. – 2021. – Vol. 24, № 2. – P. 227–239
  • Kozlowski L. P. Proteome-pI 2.0: proteome isoelectric point database update // Nucleic acids research. – 2022. – Vol. 50, D1. – P. D1535–D1540.

Интернет-ресурсы

Материалы портала bigenc.ru переданы в ведение АНО «Интернет-энциклопедия «РУВИКИ» на основе лицензионного соглашения. Возможны неточности в отображении материалов. Если у вас возникли вопросы или вы увидели ошибку, пожалуйста, сообщите нам на info@ruwiki.ru