Изолейцин
Изолейци́н (α-амино-β-метилвалериановая кислота, 2-амино-3-метилпентановая кислота, общепринятые сокращения: Ile, I, Иле), CH3 CH2 CH(CH3 )CH(NH2 )COOH, неполярная алифатическая α-аминокислота с разветвлённой боковой цепью. Содержит асимметрический атом углерода, обладает оптической активностью. Для боковой цепи изолейцина характерна хиральность – возможно существование четырёх стереоизомеров, в том числе двух диастереоизомеров L-изолейцина. В природе встречается лишь (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота. Молярная масса 131,18 г/моль. Температура плавления 278 °С (с разложением). Впервые лейцин был открыт в фибрине (1904, Ф. Эрлих), синтезирован в 1905 г. Л. Буво и Р. Локеном.
L-изолейцин – протеиногенная аминокислота, кодируется триплетами, начинающимися с AU (AUU, AUC, AUA), присутствует во всех белках (частота встречаемости 5,19). Входит в состав биологически активных пептидов, присутствует в некоторых антибиотиках. Важна для роста и развития организмов, участвует в метаболизме белков, жирных кислот, регуляции транспорта глюкозы, поддерживает работу пищеварительного тракта, рост и развитие эмбриона. L-изолейцин – незаменимая для человека аминокислота и должен в достаточном количестве поступать в организм с пищей, рекомендованная ВОЗ норма потребления для человека составляет 20 мг на 1 кг веса.
Физико-химические свойства
Изолейцин – бесцветное кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде [для L-изолейцина 4,12 г/100 мл (25 °C), 6,08 г/100 мл (75 °C), для L-алло-изолейцина 2,9 г/100 мл (20 °C)], растворимое в горячей уксусной кислоте, водных растворах щелочей, малорастворимое в горячем этаноле, нерастворимое в диэтиловом эфире.
Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях изолейцин существует в виде цвиттер-иона. Его изоэлектрическая точка равна 6,02. Константы диссоциации кислоты (рКа ) составляют 2,36 для карбоксильной группы (α-COOH) и 9,68 для аминогруппы (α-NH3 + ).
Изолейцин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами, вступает в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов: реакции этерификации, взаимодействие с аминами, декарбоксилирование, реакции с азотистой кислотой, окислительное деаминирование, переаминирование, N-алкилирование, N-ацилирование, образование пептидной связи.
Способы получения
Изолейцин может быть получен в ходе многоступенчатого синтеза при взаимодействии 2-бромбутана с диэтилмалонатом.
В промышленных масштабах L-изолейцин получают биотрансформацией α-кетомасляной кислоты или D-треонина с использованием живых клеток.
Участие в обмене веществ
У растений и микроорганизмов исходными соединениями для биосинтеза L-изолейцина служат пируват и α-кетомасляная кислота.
В процессе катаболизма L-изолейцин превращается в ацетил- и сукцинилпроизводные кофермента A, которые включаются в цикл трикарбоновых кислот.
L-изомер изолейцина входит в состав молекул белков (до 24 % в альбумине, до 22 % в казеине) и пептидов (например, вазотоцин). L-изолейцин присутствует в некоторых антибиотиках (например, бацитрацин А).
L-изолейцин важен для роста и развития организмов, участвует в метаболизме белков, жирных кислот, регуляции транспорта глюкозы, поддерживает работу пищеварительного тракта и рост и развитие эмбриона. L-изолейцин играет важную роль в поддержании иммунитета.
Генетические аномалии, связанные с нарушением процессов распада L-изолейцина (а также L-валина и L-лейцина) и накоплением α-кетокислот, приводят к нарушению развития головного мозга, а при отсутствии лечения – к смерти в раннем возрасте.
Применение
L-изолейцин применяется в медицине в составе средств парентерального питания и ноотропных средств.
Содержание в продуктах питания
| № п/п | Наименование продукта | мг L-изолейцина / 100 г продукта | |
| 1 | Рыба и рыбные продукты | Икра кетовая/осетровая | 1699/1986 |
| Тунец | 1135 | ||
| Горбуша | 937 | ||
| 2 | Мясо | Телятина | 1050 |
| Свинина | 970 | ||
| Говядина | 939 | ||
| Баранина | 936 | ||
| 3 | Птица и яйца | Индейка | 1028 |
| Куры | 760 | ||
| Яйца куриные | 597 | ||
| 4 | Молоко и молокопродукты | Сыры твёрдые | 970–1360 |
| Творог нежирный | 1000 | ||
| Молоко | 189 | ||
| 5 | Зерновые и бобовые | Соя | 1810 |
| Горох | 1090 | ||
| Чечевица | 1020 | ||
| Пшеница | 520 | ||
| Гречиха | 418 | ||
| 6 | Семена масличных культур | Соевые | 1643 |
| Арахисовые | 903 | ||
| Подсолнечные | 694 | ||
| 7 | Овощи | Картофель | 86 |
| Баклажаны | 61 | ||
| Капуста белокочанная | 50 | ||
| 8 | Фрукты и ягоды | Груши | 25 |
| Земляника (садовая) | 18 | ||
| Яблоки | 13 |
Литература
- Блок Р. Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов / Р. Блок, Д. Боллинг ; пер. с англ. Е. Д. Каверзневой, М. М. Ботвиник. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1949.
- Синтезы органических препаратов. Сб. 3 / пер. с англ. А. Ф. Платэ. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1952.
- Рабинович В. А. Краткий химический справочник / В. А. Рабинович, З. Я. Хавин. – 2-е изд., испр. и доп. – Ленинград : Химия, Ленинградское отделение, 1978.
- Якубке Х.-Д. Аминокислоты. Пептиды. Белки / Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт ; пер. с нем. Н. П. Запеваловой, Е. Е. Максимова. – Москва : Мир, 1985.
- Химический состав пищевых продуктов : справочник. Кн. 2. Справочные таблицы содержания аминокислот, жирных кислот, витаминов, макро- и микроэлементов, органических кислот и углеводов / под ред. И. М. Скурихина, М. Н. Волгарева. – Москва : Агропромиздат, 1987.
- Protein and amino acid requirements in human nutrition : report of a joint WHO/FAO/UNU expert consultation. – Geneva : World Health Organization, 2007. – (WHO technical report series ; 935).
- Клунова С. М. Биотехнология / С. М. Клунова, Т. А. Егорова, Е. А. Живухина. – Москва : Академия, 2010. – (Высшее профессиональное образование. Педагогические специальности).
- Hypervalinemia and hyperleucine-isoleucinemia caused by mutations in the branched-chain-amino-acid aminotransferase gene / X. L. Wang, C. J. Li, Y. Xing [et al.] // Journal of Inherited Metabolic Disease. – 2015. – Vol. 38, № 5. – P. 855–861.
- Zhang S. Novel metabolic and physiological functions of branched chain amino acids: a review / S. Zhang, X. Zeng, M. Ren [et al.] // Journal of Animal Science and Biotechnology. – 2017. – Vol. 8, № 1. – P. 10.
- Gu C. Isoleucine plays an important role for maintaining immune function / C. Gu, X. Mao, D. Chen[et al.] // Current Protein and Peptide Science. – 2019. – Vol. 20, № 7. – P. 644–651.
- Нельсон Д. Л. Основы биохимии Ленинджера. В 3 т. Т. 2. Биоэнергетика и метаболизм / Д. Нельсон, М. Кокс ; пер. с англ. Т. П. Мосоловой [и др.]. – 4-е изд. – Москва : Бином. Лаборатория знаний, 2020. – (Лучший зарубежный учебник).
- Kozlowski L. P. Proteome-pI 2.0: proteome isoelectric point database update // Nucleic acids research. – 2022. – Vol. 50, D1. – P. D1535–D1540.
Интернет-ресурсы
- Isoleucine (Дата обращения: 1 апреля 2022)