Треонин
Треони́н (от треоновой кислоты) (α-амино-β-гидроксимасляная кислота, 2-амино-3-гидроксибутановая кислота, общепринятые сокращения Thr, T, Тре), CH3 CH(OH)CH(NH2 )COOH, гидроксиаминокислота, за счёт двух хиральных центров может существовать в виде четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина и L- и D-аллотреонина. В природе преобладает L-треонин. Молярная масса 119,12 г/моль. Температура плавления 253 °C (с разложением). Впервые треонин был выделен из фибрина (1935, У. Розе).
L-треонин – протеиногенная α-аминокислота, кодируется триплетами, начинающимися с AC (ACU, ACC, ACA и ACG), присутствует во всех белках (частота встречаемости 5,57). L-треонин стимулирует процессы роста тканей, способствует энергообмену в мышечных клетках, активизирует иммунную систему.
L-треонин – незаменимая для человека аминокислота, которая должна в достаточном количестве поступать с пищей. Рекомендованная ВОЗ норма его потребления для человека составляет 15 мг на 1 кг веса.
Физико-химические свойства
Треонин – бесцветное кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде [20,5 г/100 мл (25 °C)], нерастворимое в этаноле, диэтиловом эфире, хлороформе.
Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях треонин существует в виде цвиттер-иона. Его изоэлектрическая точка равна 6,16. Константы диссоциации кислоты (рКа ) составляют 2,71 для карбоксильной группы (α-COOH) и 9,62 для аминогруппы (α-NH3 + ).
Треонин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами, вступает в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов, а именно: реакции этерификации, взаимодействие с аминами, декарбоксилирование, реакции с азотистой кислотой, окислительное деаминирование, переаминирование, N-алкилирование, N-ацилирование, образование пептидной связи. Характерными для треонина являются реакции элиминирования, О-ацилирования.
Способы получения
Треонин можно получить нитрозированием ацетоуксусного эфира с последующим восстановлением над платиновым и палладиевым катализатором или путём альдольной конденсации ацетальдегида с медным комплексом глицина. В промышленных условиях L-треонин получают микробной ферментацией.
Участие в обмене веществ
В растениях и микроорганизмах L-треонин образуется из L-аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-о-фосфата. L-треонин, в свою очередь, является одним из предшественников L-изолейцина у некоторых микроорганизмов. L-треонин – гликогенная аминокислота. Конечными продуктами его деградации в клетках человека являются сукцинил-производное кофермента А и в меньшей степени (10–30 %) пируват.
В виде L-изомера треонин встречается во всех организмах, входит в состав почти всех белков (кератин волоса человека – 8,5 %, авидин – 10,5 %). Чрезвычайно богаты L-треонином муцины, в которых углеводный и белковый компоненты соединены О-гликозидной связью. L-треонин участвует в образовании коллагена и эластина, активизирует иммунную систему, участвуя в образовании иммуноглобулинов, стимулирует процессы роста тканей, способствует энергообмену в мышечных клетках.
Фосфорилирование/дефосфорилирование L-треонина позволяет регулировать активность многих ферментов и модулировать их способность взаимодействовать с другими белками.
D-изомер треонина является компонентом микотоксинов бледной поганки.
Применение
L-треонин применяется в медицине в составе препаратов для парентерального питания.
Содержание в продуктах питания
| № п/п | Наименование продукта | мг L-треонина / 100 г продукта | |
| 1 | Рыба и рыбопродукты | Икра кетовая/осетровая | 1801/1618 |
| Тунец | 1144 | ||
| Горбуша | 1130 | ||
| 2 | Мясо | Свинина | 961 |
| Баранина | 924 | ||
| Телятина | 892 | ||
| Говядина | 875 | ||
| 3 | Птица и яйца | Индейка | 961 |
| Куры | 849 | ||
| Яйца куриные | 610 | ||
| 4 | Молоко и молокопродукты | Сыры твёрдые | 920–1200 |
| Творог нежирный | 800 | ||
| Молоко | 153 | ||
| 5 | Зерновые и бобовые | Соя | 1390 |
| Чечевица | 960 | ||
| Горох | 840 | ||
| Пшеница | 390 | ||
| Гречиха | 380 | ||
| 6 | Семена масличных культур | Соевые | 1506 |
| Горчичные | 1103 | ||
| Подсолнечные | 885 | ||
| 7 | Овощи | Картофель | 97 |
| Баклажаны | 47 | ||
| Капуста белокочанная | 45 | ||
| 8 | Фрукты и ягоды | Виноград | 50 |
| Груши | 28 | ||
| Яблоки | 11 |
Литература
- Блок Р. Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов / Р. Блок, Д. Боллинг ; пер. с англ. Е. Д. Каверзневой, М. М. Ботвиник. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1949.
- Кочетков Н. К. Химия природных соединений : (углеводы, нуклеотиды, стероиды, белки) / Н. К. Кочетков, И. В. Торгов, М. М. Ботвиник. – Москва : Издательство Академии наук СССР, 1961.
- Рабинович В. А. Краткий химический справочник / В. А. Рабинович, З. Я. Хавин. – 2-е изд., испр. и доп. – Ленинград : Химия, Ленинградское отделение, 1978.
- Якубке Х.-Д. Аминокислоты. Пептиды. Белки / Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт ; пер. с нем. Н. П. Запеваловой, Е. Е. Максимова. – Москва : Мир, 1985.
- Химический состав пищевых продуктов. Справочник. Кн. 2. Справочные таблицы содержания аминокислот, жирных кислот, витаминов, макро- и микроэлементов, органических кислот и углеводов / под ред. И. М. Скурихина, М. Н. Волгарева. – Москва : Агропромиздат, 1987.
- Егорова Т. А. Основы биотехнологии : учебное пособие для студентов вузов / Т. А. Егорова, С. М. Клунова, Е. А. Живухина. – Москва : Академия, 2003. – (Высшее образование).
- Protein and amino acid requirements in human nutrition : report of a joint WHO/FAO/UNU expert consultation. – Geneva : World Health Organization, 2007. – (WHO technical report series ; 935).
- Нельсон Д. Л. Основы биохимии Ленинджера. В 3 т. Т. 2. Биоэнергетика и метаболизм / Д. Нельсон, М. Кокс ; пер. с англ. Т. П. Мосоловой [и др.]. – 4-е изд. – Москва : Бином. Лаборатория знаний : Лаборатория Пилот, 2020. – (Лучший зарубежный учебник).
- Kozlowski L. P. Proteome-pI 2.0: proteome isoelectric point database update // Nucleic acids research. – 2022. – Vol. 50, D1. – P. D1535-D1540.
Интернет-ресурсы
- Промышленный биосинтез аминокислот // Пропионикс (Дата обращения: 14 апреля 2022)
- THREONINE (ТРЕОНИН) // Справочник лекарственных препаратов Видаль.