Лейцин
Лейци́н (α-аминоизокапроновая кислота, 2-амино-4-метилпентановая кислота, 2-амино-4-метилвалериановая кислота, общепринятые сокращения: Leu, L, Лей), неполярная алифатическая α-аминокислота с разветвлённой боковой цепью, (CH3 )2 CHCH2 CH(NH2 )COOH. Содержит асимметрический атом углерода, обладает оптической активностью, существует в виде двух энантиомеров – L-лейцина и D-лейцина. В природе преобладает L-форма лейцина. Молярная масса 131,18 г/моль. Плотность 1,293 г/см3 , tпл 293–295 °C (с разложением). Впервые лейцин был выделен из мышечного волокна и шерсти (1820, А. Браконно). Химический синтез путём взаимодействия 2-бром-4-метилпентановой кислоты с аммиаком впервые осуществил Э. Фишер в 1904 г.
L-лейцин – кетогенная аминокислота. L-лейцин – протеиногенная аминокислота, кодируется триплетами UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG, является самой распространенной аминокислотой (частота встречаемости 9,67%). Входит в состав белков, пептидов, антибиотиков. Стимулирует биосинтез белка. Обеспечивает энергетический обмен. Продукты катаболизма L-лейцина служат предшественниками при биосинтезе холестерина. L-лейцин – незаменимая для человека аминокислота, должна в достаточном количестве поступать в организм с пищей. Рекомендованная ВОЗ норма потребления для человека составляет 39 мг на 1 кг веса.
Физико-химические свойства
Лейцин – бесцветное кристаллическое вещество, растворимое в ледяной уксусной кислоте (10,3 г/100 мл), кислотах, щелочах, ограниченно растворимое в воде [2,43 г/100 мл (25 °C), 5,64 г/100 мл (100 °C)], малорастворимое в этиловом спирте (0,072 г/100 мл), нерастворимое в диэтиловом эфире.
Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях лейцин существует в виде цвиттер-иона. Его изоэлектрическая точка равна 5,98. Константы диссоциации кислоты (рКа ) составляют 2,36 для карбоксильной группы (α-COOH) и 9,60 для аминогруппы (α-NH3 + ).
Лейцин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами, вступает в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов, а именно: реакции этерификации, взаимодействие с аминами, декарбоксилирование, реакции с азотистой кислотой, окислительное дезаминирование, переаминирование, N-алкилирование, N-ацилирование, образование пептидной связи.
Способы получения
DL-лейцин выделяют из белкового гидролизата. Возможно также получение L-лейцина биотрансформацией α-кетоизокапроновой кислоты с использованием живых клеток.
Участие в обмене веществ
В клетках растений, грибов и микроорганизмов предшественником в биосинтезе L-лейцина является пируват.
Катаболизм L-лейцина преимущественно происходит в мышечной и жировой тканях и ведёт к образованию ацилированного производного кофермента А.
L-изомер лейцина входит в состав молекул белков (до 28% в эластине, до 16% в кератинах, гемоглобине) и пептидов (в том числе нейропептиды окситоцин и лей-энкефалин, пептидные алкалоиды спорыньи).
L-лейцин стимулирует биосинтез белка, активируя сигнальный путь мишени рапамицина млекопитающих [Mammalian target of rapamycin (mTOR)] в скелетных мышцах, жировой ткани и плацентарных клетках. L-лейцин обеспечивает энергетический обмен (потребление глюкозы, биогенез митохондрий, окисление жирных кислот), способствуя синтезу белка и ингибируя его деградацию. В биосинтезе белка обычно принимает участие до 80% клеточного L-лейцина.
Окисление L-лейцина в организмах приводит к образованию 3-гидрокси-3-метилглутарил-производного кофермента A – предшественника в биосинтезе холестерина и кетоновых тел.
L-лейцин входит в состав белковых структурно-функциональных доменов «лейциновая молния», часто встречающихся в ДНК-связывающих белках (например, в факторах транскрипции).
Генетически обусловленные нарушения метаболизма L-лейцина могут вызывать тяжёлые заболевания, связанные с поражениями центральной нервной системы.
D-изомер лейцина присутствует в структуре антибиотика грамицидина A, опиоидных и антимикробных пептидах земноводных.
Применение
В медицине L-лейцин используется в составе средств парентерального питания и ноотропных средств.
L-лейцин – пищевая добавка E641 – классифицируется как усилитель вкуса.
Содержание в продуктах питания
| № п/п | Наименование продукта | мг L-лейцина/100 г продукта | |
| 1 | Рыба и рыбные продукты | Икра кетовая/осетровая | 3060/2832 |
| Тунец | 1920 | ||
| Горбуша | 1712 | ||
| 2 | Мясо | Баранина | 1786 |
| Говядина | 1624 | ||
| Телятина | 1566 | ||
| Свинина | 1538 | ||
| 3 | Птица и яйца | Индейка | 1819 |
| Курица | 1483 | ||
| Яйца куриные | 1081 | ||
| 4 | Молоко и молокопродукты | Сыры твёрдые | 990-3070 |
| Творог нежирный | 1850 | ||
| Молоко | 283 | ||
| 5 | Зерновые и бобовые | Соя | 2670 |
| Чечевица | 1890 | ||
| Горох | 1650 | ||
| Пшеница | 970 | ||
| Гречиха | 690 | ||
| 6 | Масленичные семена | Соевые | 2750 |
| Арахисовые | 1763 | ||
| Подсолнечные | 1343 | ||
| 7 | Овощи | Картофель | 128 |
| Капуста белокочанная | 54 | ||
| Баклажаны | 50 | ||
| 8 | Фрукты и ягоды | Земляника (садовая) | 42 |
| Груши | 23 | ||
| Яблоки | 19 |
Литература
- Блок Р. Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов / Р. Блок, Д. Боллинг ; пер. с англ. Е. Д. Каверзневой, М. М. Ботвиник. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1949.
- Синтезы органических препаратов. Сб. 3 / под ред. Б. А. Казанского ; пер. с англ. А. Ф. Платэ. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1952.
- Майстер А. Биохимия аминокислот / пер. с англ. Г. Я. Виленкиной [и др.]. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1961.
- Рабинович В. А. Краткий химический справочник / В. А. Рабинович, З. Я. Хавин. – 2-е изд., испр. и доп. – Ленинград : Химия, Ленинградское отделение, 1978.
- Якубке Х.-Д. Аминокислоты. Пептиды. Белки / Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт ; пер. с нем. Н. П. Запеваловой, Е. Е. Максимова. – Москва : Мир, 1985.
- Сингер М. Гены и геномы / М. Сингер, П. Берг ; пер. с англ. Т. С. Ильиной, М. Ю. Романовой. – Москва : Мир, 1998.
- Егорова Т. А. Основы биотехнологии : учебное пособие для студентов вузов / Т. А. Егорова, С. М. Клунова, Е. А. Живухина. – Москва : Академия, 2003. – (Высшее образование).
- Protein and amino acid requirements in human nutrition : report of a joint WHO/FAO/UNU expert consultation. – Geneva : World Health Organization, 2007. – (WHO technical report series ; 935).
- Jewell J. L. Amino acid signalling upstream of mTOR / J. L. Jewell, R. C. Russel, Kun-Liang Guan // Nature reviews. Molecular cell biology. – 2013. – Vol. 14. № 3. – P. 133–139.
- Hypervalinemia and hyperleucine-isoleucinemia caused by mutations in the branched-chain-amino-acid aminotransferase gene / X. L. Wang, C. J. Li, Y. Xing [et al.] // Journal of Inherited Metabolic Disease. – 2015. – Vol. 38, № 5. – P. 855–861.
- The role of leucine and its metabolites in protein and energy metabolism / Yehui Duan, Fengna Li, Yinghui Li [et al.] // The Forum for Amino Acid, Peptide and Protein Research. – 2016. – Vol. 48, № 1. – P. 41–51.
- Keisuke Yamamoto Branched-Chain Amino Acids / Keisuke Yamamoto, Atsunari Tsuchisaka, Hideaki Yukawa // Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology. – 2017. – Vol. 159. – P. 103–128.
- Нельсон Д. Л. Основы биохимии Ленинджера Т. 2. Биоэнергетика и метаболизм / Д. Нельсон, М. Кокс ; пер. с англ. Т. П. Мосоловой [и др.]. – 4-е изд. – Москва : Бином. Лаборатория знаний : Лаборатория Пилот, 2020. – (Лучший зарубежный учебник).
- Kozlowski L. P. Proteome-pI 2.0: proteome isoelectric point database update // Nucleic acids research. – 2022. – Vol. 50, D1. – P. D1535–D1540.
Интернет-ресурсы
- Аминокислоты. Промышленное производство // ООО «Пропионикс» (Дата обращения: 31 марта 2022)
- Leucine (Лейцин) // VIDAL. (Дата обращения: 31 марта 2022)