Валин
Вали́н (α-аминоизовалериановая кислота, 2-амино-3-метилбутановая кислота, общепринятые сокращения: Val, V, Вал), неполярная алифатическая α-аминокислота с разветвлённой боковой цепью,(CH3 )2 CHCH(NH2 )COOH. Содержит асимметрический атом углерода, обладает оптической активностью, существует в виде двух энантиомеров – L-валина и D-валина. В природе преобладает L-форма валина. Молярная масса 117,16 г/моль. Плотность 1,316 г/см3 (DL-валин), 1,23 г/см3 (L-валин). Температура плавления DL-валина 295–298 °С, D-валина – 293 °С, L-валина – 315 °С. Впервые валин был выделен из казеина (1901, Э. Фишер).
L-валин – протеиногенная аминокислота, кодируется триплетами, начинающимися с GU (GUU, GUC, GUA и GUG), присутствует во всех белках (частота встречаемости 6,74), служит источником энергии в клетках мышц, играет важную роль в метаболизме липидов и глюкозы, влияет на работу иммунной и пищеварительной систем, участвует в синтезе пантотеновой кислоты. D-валин входит в состав некоторых антибиотиков, микотоксинов. L-валин – незаменимая для человека аминокислота, которая должна в достаточном количестве поступать с пищей. Рекомендованная ВОЗ норма потребления L-валина для человека составляет 26 мг на 1 кг веса.
Физико-химические свойства
Валин – бесцветное кристаллическое вещество, хорошо растворимое в воде [для L-валина 9,1 г/100 мл (16,5 °C), для D-валина 5,3 г/100 мл, для DL-валина 7,44 г/100 мл (25 °C), 13,31 г/100 мл (75 °C)], умеренно растворимое в этиловом спирте [для DL-валина 0,571 г/100 мл (25 °C) в 75%-ном, 0,014 г/100 мл (0 °C) в абсолютном], малорастворимое в диэтиловом эфире, бензоле.
Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях валин существует в виде цвиттер-иона. Его изоэлектрическая точка равна 5,96. Константы диссоциации кислоты (рКа ) составляют 2,32 для карбоксильной группы (α-COOH) и 9,62 для аминогруппы (α-NH3 + ).
Валин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами, вступает в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов, а именно: реакции этерификации, взаимодействие с аминами, декарбоксилирование, реакции с азотистой кислотой, окислительное деаминирование, переаминирование, N-алкилирование, N-ацилирование, образование пептидной связи.
Способы получения
DL-валин может быть синтезирован при бромировании изовалериановой кислоты с последующим аминированием α-бром-производного. L-валин получают преимущественно при помощи микробной ферментации.
Участие в обмене веществ
Предшественником L-валина при его биосинтезе в клетках растений, грибов и микроорганизмов является пирувата.
L-валин – гликогенная аминокислота. Катаболизм L-валина преимущественно происходит в мышечной и жировой тканях, в почках, тканях мозга и приводит к образованию сукцинил-производного кофермента А.
L-валин входит в состав белков всех организмов (например, на его долю приходится 7–8 % в казеине молока, альбумине сыворотки крови, инсулине и более 10 % в гемоглобинах). В первую очередь L-валин необходим для биосинтеза белков при росте и формировании тканей организма. Кроме того, наряду с другими аминокислотами с разветвлённой боковой цепью, служит источником энергии в клетках мышц, играет важную роль в метаболизме липидов и глюкозы, влияет на работу иммунной и пищеварительной систем. Эти аминокислоты и их производные могут служить маркерами ряда заболеваний, таких как диабет II типа, онкологических и сердечно-сосудистых. L-валин необходим для поддержания нормального обмена азота в организме.
L-валин встречается в свободном виде (проростки растений, ткани животных), участвует в синтезе пантотеновой кислоты (витамина B5 ).
L-валин играет существенную роль в организации структуры белков, участвуя в формировании гидрофобных ядер.
Избыточное содержание L-валина в крови человека (гипервалинемия), связанное с наследственным нарушением его переаминирования вследствие недостаточности фермента аминотрансферазы аминокислот с разветвлённой цепью (КФ 2.6.1.42), сопровождается патологическими изменениями в развитии и умственной отсталостью.
Замена L-глутаминовой кислоты в бета-глобине на L-валин служит причиной серповидноклеточной анемии, гидрофобность валина приводит к агрегации гемоглобина.
D-валин входит в состав некоторых антибиотиков (например, валиномицин, грамицидины), микотоксинов (эрготоксины).
Применение
L-валин применяют в медицине в составе средств парентерального питания и ноотропных средств.
Содержание в продуктах питания
| № п/п | Наименование продукта | мг L-валина / 100 г продукта | |
| 1 | Рыба и рыбопродукты | Икра кетовая/осетровая | 2144/1878 |
| Тунец | 1291 | ||
| Горбуша | 1229 | ||
| 2 | Мясо | Баранина | 1788 |
| Телятина | 1156 | ||
| Говядина | 1148 | ||
| Свинина | 1135 | ||
| 3 | Птица и яйца | Куры | 1171 |
| Индейка | 1017 | ||
| Яйца куриные | 772 | ||
| 4 | Молоко и молокопродукты | Сыры твёрдые | 1420–1915 |
| Творог нежирный | 990 | ||
| Молоко | 163 | ||
| 5 | Зерновые и бобовые | Соя | 2090 |
| Чечевица | 1270 | ||
| Горох | 1010 | ||
| Гречиха | 619 | ||
| Пшеница | 580 | ||
| 6 | Семена масличных культур | Соевые | 1737 |
| Арахисовые | 1247 | ||
| Подсолнечные | 1071 | ||
| 7 | Овощи | Картофель | 122 |
| Баклажаны | 71 | ||
| Капуста белокочанная | 58 | ||
| 8 | Фрукты | Персики | 35 |
| Груши | 25 | ||
| Яблоки | 12 |
Литература
- Блок Р. Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов / Р. Блок, Д. Боллинг ; пер. с англ. Е. Д. Каверзневой, М. М. Ботвиник. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1949.
- Синтезы органических препаратов. Сб. 3 / пер. с англ. А. Ф. Платэ ; под ред. Б. А. Казанского. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1952.
- Майстер А. Биохимия аминокислот / пер. с англ. Г. Я. Виленкиной [и др.]. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1961.
- Рабинович В. А. Краткий химический справочник / В. А. Рабинович, З. Я. Хавин. – 2-е изд., испр. и доп. – Ленинград : Химия, Ленинградское отделение, 1978.
- Якубке Х.-Д. Аминокислоты. Пептиды. Белки / Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт ; [пер. с нем. Н. П. Запеваловой, Е. Е. Максимова]. – Москва : Мир, 1985.
- Химический состав пищевых продуктов : справочник. Кн. 2. Справочные таблицы содержания аминокислот, жирных кислот, витаминов, макро- и микроэлементов, органических кислот и углеводов / под ред. И. М. Скурихина, М. Н. Волгарева. – Москва : Агропромиздат, 1987.
- Егорова Т. А. Основы биотехнологии : учебное пособие для студентов вузов / Т. А. Егорова, С. М. Клунова, Е. А. Живухина. – Москва : Академия, 2003. – (Высшее образование).
- Protein and amino acid requirements in human nutrition : report of a joint WHO/FAO/UNU expert consultation. – Geneva : World Health Organization, 2007. – (WHO technical report series ; 935).
- Hypervalinemia and hyperleucine-isoleucinemia caused by mutations in the branched-chain-amino-acid aminotransferase gene / X. L. Wang, C. J. Li, Y. Xing [et al.] // Journal of Inherited Metabolic Disease. – 2015. – Vol. 38, № 5. – P. 855–861.
- Леенсон И. А. Язык химии. Этимология химических названий. – Москва : АСТ : Corpus, 2016.
- Wang X. Production of l-valine from metabolically engineered Corynebacterium glutamicum / X. Wang, H. Zhang, P. J. Quinn // Applied microbiology and biotechnology. – 2018. – Vol. 102, № 10. – P. 4319–4330.
- Branched chain amino acids: Beyond nutrition metabolism / Cunxi Nie, Ting He, Wenju Zhang [et.all] // International Journal of Molecular Sciences. – 2018. – Vol. 19, №4. – 954.
- Нельсон Д. Л. Основы биохимии Ленинджера. В 3 т. Т. 2. Биоэнергетика и метаболизм / Д. Нельсон, М. Кокс ; [пер. с англ. Т. П. Мосоловой и др.]. – 4-е изд. – Москва : Бином. Лаборатория знаний : Лаборатория Пилот, 2020. – (Лучший зарубежный учебник).
- Kozlowski L. P. Proteome-pI 2.0: proteome isoelectric point database update // Nucleic acids research. – 2022. – Vol. 50, D1. – P. D1535–D1540.
Интернет-ресурсы
- Valine // VIDAL (Дата обращения: 5 апреля 2022)
- Промышленный биосинтез аминокислот // Пропионикс (Дата обращения: 13 апреля 2022)