Глютен

Глютен состоит из сотен родственных белков, которые в основном относятся к проламинам (глиадины пшеницы, секалины ржи, гордеины ячменя и др.) и глютелинам (глютенины пшеницы, секалинины ржи, горденины ячменя и др.).

Проламины злаков из трибы Triticeae содержат в высоких концентрациях глутамин и глутаминовую кислоту (до 56 %), а также пролин (до 20 %). Биосинтез проламинов – результат эволюционной адаптации злаков к неблагоприятным условиям в ходе распространения из центров происхождения в регионы с более суровым климатом. Глутамин и глутаминовая кислота в высокой концентрации играют важную роль в метаболизме азота и обеспечивают зерно запасом аминного азота в легкоусвояемой форме. Пролин действует как осморегулятор, стабилизирует белки и влияет на рН цитоплазмы. Глютелины, с их высоким содержанием пролина и гидрофобных аминокислот, также способствуют расширению адаптационных возможностей злаков.

Проламины отвечают за когезию и растяжимость глютена, а от глютелинов зависят его эластичность и прочность. Белки глютена в процессе приготовления хлеба соединяются между собой дисульфидными связями, образуя трёхмерную сеть. Тесто увеличивается в объёме за счёт удерживаемых сетью пузырьков углекислого газа (СО₂ ), выделяемого при брожении; в процессе выпечки белки этого эластичного каркаса коагулируют, что приводит к стабилизации формы конечного хлебопродукта.

Лучшим для хлебопечения считается глютен пшеницы, который определяет уникальные хлебопекарные свойства пшеничной муки. Чем больше в тесте глютена и чем выше в глютене концентрация низкомолекулярных глютенинов с высоким содержанием серы, тем больше образуется дисульфидных сшивок и тем более эластичным будет тесто. В муке для хлеба (из пшеницы твёрдых сортов) глютена много, для кондитерских изделий – мало. Вымешивание теста приводит к образованию новых дисульфидных связей и также повышает эластичность теста.

Глютен из пшеничной муки используется также для производства сейтана – растительного заменителя мяса.

Белки глютена устойчивы к действию пищеварительных ферментов протеаз. Кроме того, глютен замедляет расщепление углевода крахмала, также входящего в состав эндосперма, поэтому чем выше содержание глютена в продукте (например, в макаронах из твёрдых сортов пшеницы), тем ниже гликемический индекс последнего (это показатель скорости усвоения углеводов и, соответственно, изменения уровня глюкозы в крови).

В то же время белки глютена могут проникать сквозь эпителиальный барьер слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта и вызывать аутоиммунную или аллергическую реакцию. Поэтому глютен является триггером ряда заболеваний, к которым относятся:

• глютеновая энтеропатия (целиакия) – аутоиммунное заболевание, развивающееся при употреблении глютена у генетически предрасположенных людей с генотипами HLA-DQ2 и/или HLA-DQ8 (встречается у 1,1–1,7 % населения);
• аллергия на пшеницу – пищевая аллергия, развивающаяся при употреблении продуктов из пшеницы и проявляющаяся в форме гиперчувствительности 1-го и 4-го типа (встречается у 0,4–9 % детей);
• нецелиакийная чувствительность к глютену (по разным данным, частота встречаемости составляет от 0,6 до 13 % населения).

Белки злаков из трибы Triticeae имеют общее происхождение и могут быть причиной перекрёстной иммунологической реактивности организма. Проламины овса (авенины), который относится к соседней трибе (Aveneae), намного реже становятся причиной целиакии или иных заболеваний, связанных с употреблением глютена. Белки риса, кукурузы, сорго и проса, а также злакоподобных культур (гречиха, амарант, лебеда), отстоящих на филогенетическом дереве ещё дальше от Triticeae, безопасны для людей с генетической предрасположенностью к целиакии.