Гистидин
Гистиди́н [α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота, 2-амино-3-(4-имидазолил)пропановая кислота, β-4-имидазолилаланин, общепринятые сокращения: His, H, Гис], ароматическая α-аминокислота со слабыми основными свойствами, обусловленными присутствием в молекуле остатка имидазола. Содержит асимметрический атом углерода, обладает оптической активностью, существует в виде двух энантиомеров – L-гистидина и D-гистидина. В природе преобладает L-форма гистидина. Молярная масса 155,16 г/моль. Температура плавления 283 °C (с разложением) для DL-гистидина, 287–288 °C – для D-гистидина, 287 °C – для L-гистидина. Впервые гистидин был выделен А. Косселем в 1896 г. из сернокислых гидролизатов стурина (протамин спермы осетра).
L-гистидин – протеиногенная аминокислота, кодируется триплетами CAU, CAC. Входит в состав белков (частота встречаемости 2,32%), биологически активных пептидов, гормонов, является предшественником гистамина, участвует в формировании активных центров многих ферментов. L-гистидин – частично заменимая для человека аминокислота. Она не синтезируется в достаточном количестве в организме (особенно в детском возрасте) и должна поступать с пищей, рекомендованная ВОЗ норма потребления L-гистидина для человека составляет 10 мг на 1 кг веса.
Физико-химические свойства
Гистидин – бесцветное кристаллическое вещество, растворимое в воде [для L-гистидина 0,43 г/100 мл (25 °C)], этаноле, нерастворимое в диэтиловом эфире.
Как и другие аминокислоты, в кристаллах и полярных растворителях гистидин существует в виде цвиттер-иона. Его изоэлектрическая точка равна 7,59. Константы диссоциации кислоты (рКа ) составляют 1,82 для карбоксильной группы (α-COOH), 9,17 для аминогруппы (α-NH3 + ) и 6,00 для имидазола.
Гистидин взаимодействует с кислотами и щелочами, образует комплексы с металлами и вступает в реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов, а именно: реакции этерификации, взаимодействие с аминами, декарбоксилирование, реакции с азотистой кислотой, окислительное дезаминирование, переаминирование, N-алкилирование, N-ацилирование, образование пептидной связи. Качественной реакцией на гистидин является реакция Паули: с диазотированной сульфаниловой кислотой в щелочном растворе гистидин даёт красное окрашивание.
Благодаря свойствам имидазольной группы L-гистидин участвует в формировании активных центров многих ферментов (например, ацетилхолинэстеразы, рибонуклеазы, карбоксипептидазы), образовании белкового структурного элемента «цинковый палец». В металлопротеинах (карбоксипептидазы, миоглобин, гемоглобин) L-гистидин необходим для связывания металлов.
Способы получения
L-гистидин получают при помощи микробиологического синтеза.
Участие в обмене веществ
В бактериях и растениях L-гистидин синтезируется из АТФ и рибозы. У человека и других млекопитающих L-гистидин образуется из L-глутамата, однако в недостаточном количестве. В организме взрослого человека недостаток L-гистидина в пище может частично компенсироваться за счёт деградации гемоглобина (снижения уровня гемопоэза) и мышечного дипептида карнозина (β-аланил-L-гистидин).
Одним из конечных продуктов превращения L-гистидина в печени и коже человека является L-глутаминовая кислота. Декарбоксилирование L-гистидина в тучных клетках соединительной ткани приводит к образованию гистамина, одного из основных медиаторов воспаления.
L-гистидин встречается во всех организмах в свободном виде, в составе белков (до 8% в гемоглобинах и глобинах), биологически активных пептидов, например карнозина и ансерина, обладающих буферными и антиоксидантными свойствами, пептидного гормона гипоталамуса тиреолиберина.
Наследственные нарушения метаболизма гистидина (гистидинемия) сопровождаются умственной отсталостью и дефектами речи.
Применение
L-гистидин применяется в медицине в составе средств парентерального питания, кардиоплегических средств и средств лечения почечной недостаточности. Гидрохлорид гистидина используется при лечении гепатита, язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки.
Содержание в продуктах питания
| № п/п | Наименование продукта | мг L-гистидина / 100 г продукта | |
| 1 | Рыба и рыбные продукты | Икра кетовая/осетровая | 748/367 |
| Тунец | 1647 | ||
| Горбуша | 877 | ||
| 2 | Мясо | Свинина | 773 |
| Говядина | 769 | ||
| Телятина | 739 | ||
| Баранина | 657 | ||
| 3 | Птица и яйца | Куры | 573 |
| Индейка | 540 | ||
| Яйца куриные | 340 | ||
| 4 | Молоко и молокопродукты | Сыры твёрдые | 500–2500 |
| Творог нежирный | 560 | ||
| Молоко | 90 | ||
| 5 | Зерновые и бобовые | Соя | 980 |
| Чечевица | 710 | ||
| Горох | 460 | ||
| Пшеница | 280 | ||
| Гречиха | 250 | ||
| 6 | Семена масличных культур | Соевые | 1020 |
| Горчичные | 679 | ||
| Подсолнечные | 523 | ||
| 7 | Овощи | Картофель | 30 |
| Капуста белокочанная | 28 | ||
| Баклажаны | 27 | ||
| 8 | Фрукты и ягоды | Персики | 15 |
| Абрикосы | 13 | ||
| Яблоки | 7 |
Литература
- Блок Р. Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов / Р. Блок, Д. Боллинг ; пер. с англ. Е. Д. Каверзневой, М. М. Ботвиник. – Москва : Издательство иностранной литературы, 1949.
- Рабинович В. А. Краткий химический справочник / В. А. Рабинович, З. Я. Хавин. – 2-е изд., испр. и доп. – Ленинград : Химия, Ленинградское отделение, 1978.
- Schneider F. Histidine in Enzyme Active Centers // Angewandte Chemie International Edition in English. – 1978. – Vol. 17, № 8. – P. 583–592.
- Мецлер Д. Э. Биохимия : химические реакции в живой клетке. [В 3 т.]. Т. 3 / пер. с англ. под ред. А. Е. Браунштейна [и др.]. – Москва : Мир, 1980.
- Дюга Г. Биоорганическая химия : химические подходы к механизму действия ферментов / Г. Дюга, К. Пенни ; пер. с англ. Е. Ю. Крынецкого, В. Л. Друцы. – Москва : Мир, 1983.
- Якубке Х.-Д. Аминокислоты. Пептиды. Белки / Х.-Д. Якубке, Х. Ешкайт ; пер. с нем. Н. П. Запеваловой, Е. Е. Максимова. – Москва : Мир, 1985.
- Химический состав пищевых продуктов : справочник. Кн. 2. Справочные таблицы содержания аминокислот, жирных кислот, витаминов, макро- и микроэлементов, органических кислот и углеводов / под ред. И. М. Скурихина, М. Н. Волгарева. – Москва : Агропромиздат, 1987.
- Березов Т. Т. Биологическая химия : учебник для вузов / Т. Т. Березов, Б. Ф. Коровкин. – 3-е изд., перераб. и доп. – Москва : Медицина, 1998. – (Учебная литература для студентов медицинских вузов).
- Егорова Т. А. Основы биотехнологии : учебное пособие для студентов вузов / Т. А. Егорова, С. М. Клунова, Е. А. Живухина. – Москва : Академия, 2003. – (Высшее образование).
- Protein and amino acid requirements in human nutrition : report of a joint WHO/FAO/UNU expert consultation. – Geneva : World Health Organization, 2007. – (WHO technical report series ; 935).
- Биологическая химия : с упражнениями и задачами : учебник / под ред. С. Е. Северина. – Москва : ГЭОТАР-Медиа, 2011.
- Нельсон Д. Л. Основы биохимии Ленинджера. В 3 т. Т. 2. Биоэнергетика и метаболизм / Д. Нельсон, М. Кокс ; пер. с англ. Т. П. Мосоловой [и др.]. – 4-е изд. – Москва : Бином. Лаборатория знаний, 2020. – (Лучший зарубежный учебник).
- Kozlowski L. P. Proteome-pI 2.0: proteome isoelectric point database update // Nucleic acids research. – 2022. – Vol. 50, D1. – P. D1535–D1540.
