Ингиби́торы ферме́нтов (от лат. inhibeo – сдерживать, останавливать), вещества, которые, взаимодействуя с ферментом, вызывают снижение или полное подавление его каталитической активности. Широко распространены в природе, имеют важное значение в регуляции ферментативных реакций в живых системах.

К числу ингибиторов ферментов относятся различные органические природные (в том числе биополимеры) и синтетические соединения, а также неорганические соединения, в том числе соли некоторых тяжёлых металлов.

В зависимости от механизма действия различают необратимое и обратимое ингибирование.

Необратимое ингибирование приводит к потере каталитической активности в результате ковалентного связывания ингибиторов ферментов с функциональными группами (например, сульфгидрильными SH) аминокислотных остатков, как входящих в активный центр ферментов, так и вне его. Характерно для действия токсинов и ряда лекарственных препаратов. Часто имеет место т. н. механизм-активируемое («суицидное») ингибирование. В таком случае проингибитор (аналог субстрата) под действием фермента превращается в высокореакционноспособную молекулу, которая прочно связывается в активном центре. Так, например, действуют лекарственные препараты аллопуринола – ингибиторы ксантиноксидазы и необратимые ингибиторы моноаминоксидазы.

При обратимом ингибировании взаимодействие ингибитора с ферментом происходит путём нековалентного связывания; при уменьшении концентрации в среде ингибитор легко диссоциирует от фермента, активность которого возвращается к исходному уровню. В случае обратимого конкурентного ингибирования ингибиторы, обладая структурным сходством с субстратом, конкурируют с последним за активный центр фермента. Поэтому выраженность конкурентного ингибирования определяется соотношением концентраций ингибиторов ферментов и субстрата. При неконкурентном ингибировании, когда отсутствует сходство с субстратом, как правило, ингибитор связывается с молекулой фермента вне активного центра, в т. н. аллостерическом центре, приводя к изменению пространственной структуры фермента. Таким ингибитором, например, для гликолитического фермента фосфофруктокиназы-1 служит АТФ. При смешанном и бесконкурентном типах обратимого ингибирования могут иметь место более сложные взаимодействия, при которых ингибитор связывается с ферментом как в активном, так и в аллостерическом центре.

В ряде случаев ингибиторы ферментов являются продуктами данной ферментативной реакции или веществами, образующимися в ходе сложных метаболических процессов. Накопление конечного продукта может служить фактором приостановки как отдельной ферментативной реакции, так и всего метаболического процесса до тех пор, пока конечный продукт не будет израсходован (т. н. ингибирование по принципу отрицательной обратной связи).

Ингибиторы ферментов широко используются в медицине и ветеринарии (многие ингибиторы – лекарственные препараты), сельском хозяйстве (пестициды), а также в научных исследованиях.