Прио́ны (от англ. proteinaceous infectious particles – белковые инфекционные частицы), агенты белковой природы, лишённые, в отличие от всех известных патогенов (вирусов, бактерий и пр.), генома в виде ДНК или РНК. Образование прионов связано со способностью эволюционно-консервативного белка PrP (от англ. prion protein), обнаруженного у млекопитающих, птиц и рыб, формировать необычайно прочные агрегаты фибриллярной структуры – амилоиды. Заболевания, вызываемые прионами (прионные болезни), относят к классу трансмиссивных амилоидозов. На молекулярном уровне процесс прионной инфекции связан со способностью амилоида PrP вызывать превращение нормального клеточного белка PrP в такую же амилоидную форму. Функция белка PrP млекопитающих, синтезируемого в основном в клетках нервной системы и лимфоретикулярной ткани, пока полностью не выяснена, хотя показано участие нейронального PrP в формировании миелиновой оболочки нервных волокон. В основе прионных болезней лежит поражение ЦНС, что может сопровождаться образованием амилоидных бляшек.

Одно из фундаментальных свойств прионов – их штаммовое разнообразие, которое связано с вариациями в структуре амилоидов, обусловленными различиями в пространственной организации составляющих их молекул PrP. Структурные вариации прионной формы PrP обусловливают различия в характере заболеваний: могут различаться время инкубационного периода и клинические проявления, повреждаться разные отделы мозга. От штамма приона зависит и возможность его передачи между особями разных видов. Наиболее эффективно губчатые энцефалопатии передаются особям того же вида или близкородственных видов. Например, болезнь Крейтцфельдта – Якоба передаётся от человека человеку и от человека шимпанзе, скрейпи – между овцами и козами, но не передаётся шимпанзе и человеку. Прионные заболевания крупного рогатого скота могут передаваться человеку с пищей, хотя вероятность этого мала.

Прионы обнаружены также у пекарских дрожжей и мицелиального гриба Podospora anserinа. У дрожжей обнаружено около 10 прионов, но, возможно, их значительно больше. В отличие от млекопитающих, образование амилоидов у грибов происходит при участии разных белков, не совпадающих по структуре и функции. Прионные амилоиды дрожжей размножаются за счёт фрагментации при помощи шаперонов, что способствует их попаданию в дочерние клетки, образующиеся в результате митотических делений, и таким образом обеспечивает наследование признаков. Прионы дрожжей также могут существовать в виде штаммов, различающихся по своим проявлениям и структурным особенностям амилоидов. Передача прионов грибов осуществляется только при слиянии клеток, они не вызывают развития неизлечимых патологий, их образование может играть адаптивную роль.