ПРИО́НЫ

ПРИО́НЫ (от англ. proteinaceous infectious particles – бел­ко­вые ин­фек­ци­он­ные час­ти­цы), аген­ты бел­ко­вой при­ро­ды, ли­шён­ные, в от­ли­чие от всех из­вест­ных па­то­ге­нов (ви­ру­сов, бак­те­рий и пр.), ге­но­ма в ви­де ДНК или РНК. Об­ра­зо­ва­ние П. свя­за­но со спо­соб­но­стью эво­лю­ци­он­но-кон­сер­ва­тив­но­го бел­ка PrP (от англ. prion protein), об­на­ру­жен­но­го у мле­ко­пи­таю­щих, птиц и рыб, фор­ми­ро­вать не­обы­чай­но проч­ные аг­ре­га­ты фиб­рил­ляр­ной струк­ту­ры – ами­лои­ды. За­бо­ле­ва­ния, вы­зы­вае­мые П. (при­он­ные бо­лез­ни), от­но­сят к клас­су транс­мис­сив­ных ами­лои­до­зов. На мо­ле­ку­ляр­ном уров­не про­цесс при­он­ной ин­фек­ции свя­зан со спо­соб­но­стью ами­лои­да PrP вы­зы­вать пре­вра­ще­ние нор­маль­но­го кле­точ­но­го бел­ка PrP в та­кую же ами­ло­ид­ную фор­му. Функ­ция бел­ка PrP мле­ко­пи­таю­щих, син­те­зи­руе­мо­го в осн. в клет­ках нерв­ной сис­те­мы и лим­фо­ре­ти­ку­ляр­ной тка­ни, по­ка пол­но­стью не вы­яс­не­на, хо­тя по­ка­за­но уча­стие ней­ро­наль­но­го PrP в фор­ми­ро­ва­нии мие­ли­но­вой обо­лоч­ки нерв­ных во­ло­кон. В ос­но­ве при­он­ных бо­лез­ней ле­жит по­ра­же­ние ЦНС, что мо­жет со­про­во­ж­дать­ся об­ра­зо­ва­ни­ем ами­ло­ид­ных бля­шек.

Од­но из фун­дам. свойств П. – их штам­мо­вое раз­но­об­ра­зие, ко­то­рое свя­за­но с ва­риа­ция­ми в струк­ту­ре ами­лои­дов, обу­слов­лен­ны­ми раз­ли­чия­ми в про­стран­ст­вен­ной ор­га­ни­за­ции со­став­ляю­щих их мо­ле­кул PrP. Струк­тур­ные ва­риа­ции при­он­ной фор­мы PrP обу­слов­ли­ва­ют раз­ли­чия в ха­рак­те­ре за­бо­ле­ва­ний: мо­гут раз­ли­чать­ся вре­мя ин­ку­ба­ци­он­но­го пе­рио­да и кли­нич. про­яв­ле­ния, по­вре­ж­дать­ся раз­ные от­де­лы моз­га. От штам­ма П. за­ви­сит и воз­мож­ность его пе­ре­да­чи ме­ж­ду осо­бя­ми раз­ных ви­дов. Наи­бо­лее эф­фек­тив­но губ­ча­тые эн­це­фа­ло­па­тии пе­ре­да­ют­ся осо­бям то­го же ви­да или близ­ко­родств. ви­дов. Напр., бо­лезнь Крейтц­фель­дта – Яко­ба пе­ре­да­ёт­ся от че­ло­ве­ка че­ло­ве­ку и от че­ло­ве­ка шим­пан­зе, скрей­пи – ме­ж­ду ов­ца­ми и ко­за­ми, но не пе­ре­да­ёт­ся шим­пан­зе и че­ло­ве­ку. При­он­ные за­бо­ле­ва­ния круп­но­го ро­га­то­го ско­та мо­гут пе­ре­да­вать­ся че­ло­ве­ку с пи­щей, хо­тя ве­ро­ят­ность это­го ма­ла.

П. об­на­ру­же­ны так­же у пе­кар­ских дрож­жей (Saccharomyces cerevisiae) и ми­це­ли­аль­но­го гри­ба Podospora anseri­nа. У дрож­жей об­на­ру­же­но ок. 10 П., но, воз­мож­но, их зна­чи­тель­но боль­ше. В от­ли­чие от мле­ко­пи­таю­щих, об­ра­зо­ва­ние ами­лои­дов у гри­бов про­ис­хо­дит при уча­стии раз­ных бел­ков, не сов­па­даю­щих по струк­ту­ре и функ­ции. При­он­ные ами­лои­ды дрож­жей раз­мно­жа­ют­ся за счёт фраг­мен­та­ции при по­мо­щи ша­пе­ро­нов (см. Бел­ки те­п­ло­во­го шо­ка), что спо­соб­ст­ву­ет их по­па­да­нию в до­чер­ние клет­ки, об­ра­зую­щие­ся в ре­зуль­та­те ми­то­ти­че­ских де­ле­ний, и та­ким об­ра­зом обес­пе­чи­ва­ет на­сле­до­ва­ние при­зна­ков. П. дрож­жей так­же мо­гут су­ще­ст­во­вать в ви­де штам­мов, раз­ли­чаю­щих­ся по сво­им про­яв­ле­ни­ям и струк­тур­ным осо­бен­но­стям ами­лои­дов. Пе­ре­да­ча П. гри­бов осу­ще­ст­в­ля­ет­ся толь­ко при слия­нии кле­ток, они не вы­зы­ва­ют раз­ви­тия не­из­ле­чи­мых па­то­ло­гий, их об­ра­зо­ва­ние мо­жет иг­рать адап­тив­ную роль.