Подпишитесь на наши новости
Вернуться к началу с статьи up

КОЛЛАГЕ́Н

  • рубрика

    Рубрика: Биология

  • родственные статьи
  • image description

    В книжной версии

    Том 14. Москва, 2009, стр. 480

  • image description

    Скопировать библиографическую ссылку:




КОЛЛАГЕ́Н (от греч. ϰόλλα – гум­ми, ка­медь, клей и…ген), фиб­рил­ляр­ный бе­лок, со­став­ляю­щий ос­но­ву со­еди­ни­тель­ной тка­ни (ко­жа, кость, су­хо­жи­лие, хрящ, связ­ки, ро­го­ви­ца гла­за и др.) и обес­пе­чи­ваю­щий её проч­ность. К. вы­пол­ня­ет опор­но-ме­ха­нич. функ­цию, яв­ля­ет­ся од­ним из осн. ком­по­нен­тов меж­кле­точ­но­го мат­рик­са; об­ра­зуя ком­плек­сы с др. его ком­по­нен­та­ми (в т. ч. про­те­ог­ли­ка­на­ми), он уча­ст­ву­ет в меж­кле­точ­ном взаи­мо­дей­ст­вии, влия­ет на под­виж­ность кле­ток, мор­фо­ге­нез ор­га­нов и тка­ней в про­цес­се раз­ви­тия и рос­та ор­га­низ­ма. Пред­ше­ст­вен­ни­ком К. в ор­га­низ­ме слу­жит про­кол­ла­ген, ко­то­рый пре­вра­ща­ет­ся в функ­цио­наль­но ак­тив­ный бе­лок в хо­де по­сттранс­ля­ци­он­ной мо­ди­фи­ка­ции – от­ще­п­ле­ния пеп­тид­ных фраг­мен­тов от кон­це­вых час­тей мо­ле­ку­лы.

К. об­ла­да­ет уни­каль­ной струк­ту­рой: его ами­но­кис­лот­ный со­став ха­рак­те­ри­зу­ет­ся вы­со­ким со­дер­жа­ни­ем ос­тат­ков гли­ци­на (ок. 30%) и про­ли­на, а так­же на­ли­чи­ем ос­тат­ков мо­ди­фи­ци­ро­ван­ных ами­но­кис­лот 4-гид­ро­кси­про­ли­на и 5-гид­ро­кси­ли­зи­на. На до­лю про­ли­на и гид­ро­кси­про­ли­на при­хо­дит­ся 25% от сум­мы всех дру­гих ами­но­кис­лот. Т. о., в пер­вич­ной струк­ту­ре К. в ка­ж­дом треть­ем по­ло­же­нии на­хо­дит­ся ос­та­ток гли­ци­на, а в ка­ж­дом чет­вёр­том – ос­тат­ки про­лина или гид­ро­кси­про­ли­на. Бла­го­да­ря это­му по­ли­пеп­тид­ная цепь име­ет фор­му рых­лой спи­ра­ли. Три по­ли­пеп­тид­ные це­пи об­ра­зу­ют су­пер­спи­раль в ви­де трёх­жиль­но­го ка­на­та, струк­ту­ра ко­то­ро­го ста­били­зи­ро­ва­на гл. обр. мно­го­числ. во­до­род­ны­ми свя­зя­ми, элек­тро­ста­тич. и гид­ро­фоб­ны­ми взаи­мо­дей­ст­вия­ми. Трой­ная спи­раль яв­ля­ет­ся осн. струк­тур­ной еди­ни­цей К. и на­зы­ва­ет­ся тро­по­кол­ла­ге­ном (мо­ле­ку­ляр­ная мас­са ок. 300000). Ко­ва­лент­но свя­зан­ные, плот­но уло­жен­ные мо­ле­ку­лы тро­по­кол­ла­ге­на со­став­ля­ют кол­ла­ге­но­вые во­лок­на. Ор­га­ни­за­ция по­след­них в со­еди­ни­тель­ной тка­ни за­ви­сит от её био­ло­гич. функ­ции. Од­но во­лок­но К. диа­мет­ром ок. 1 мм вы­дер­жи­ва­ет на­груз­ку бо­лее 10 кг. К. яв­ля­ет­ся гли­ко­про­теи­ном: на ка­ж­дые 1000 ами­но­кис­лот­ных ос­тат­ков в его по­ли­пеп­тид­ной це­пи при­хо­дит­ся от 2 до 80 ос­тат­ков уг­ле­во­дов, свя­зан­ных че­рез HO-груп­пу гид­ро­кси­ли­зи­на.

К. не­рас­тво­рим в во­де и ор­га­нич. рас­тво­ри­те­лях. В во­де он на­бу­ха­ет, а при дли­тель­ном ки­пя­че­нии де­на­ту­ри­ру­ет, пре­вра­ща­ясь в же­ла­тин. К. спо­со­бен раз­ру­шать­ся под дей­ст­ви­ем спе­ци­фич. фер­мен­тов – кол­ла­ге­наз, ко­то­рые син­те­зи­ру­ют­ся в клет­ках жи­вот­ных, и не­ко­то­ры­ми бак­те­рия­ми. К. ши­ро­ко рас­про­стра­нён как у по­зво­ноч­ных, так и у бес­по­зво­ноч­ных жи­вот­ных, не об­на­ру­жен у про­стей­ших, гри­бов и рас­те­ний. На его до­лю при­хо­дит­ся поч­ти треть всей мас­сы бел­ков по­зво­ноч­ных, т. е. в ко­ли­че­ст­вен­ном от­но­ше­нии он пре­об­ла­да­ет над все­ми дру­ги­ми бел­ка­ми. По ме­ре ста­ре­ния ор­га­низ­ма в тро­по­кол­ла­ге­не про­ис­хо­дит об­ра­зо­ва­ние всё боль­ше­го чис­ла по­пе­реч­ных свя­зей, что при­во­дит к из­ме­не­нию ме­ха­нич. свойств хря­щей и су­хо­жи­лий, кос­ти ста­но­вят­ся лом­ки­ми, по­ни­жа­ет­ся про­зрач­ность ро­го­ви­цы гла­за и т. д. На­ру­ше­ния в струк­ту­ре и об­ме­не К. при­во­дят к тя­жё­лым за­бо­ле­ва­ни­ям. При цин­ге, напр., на­ру­ша­ет­ся про­цесс гид­ро­кси­ли­ро­ва­ния ами­но­кис­лот; это дес­та­би­ли­зи­ру­ет тро­по­кол­ла­ген, вслед­ст­вие че­го про­ис­хо­дит по­ра­же­ние ко­жи, со­су­дов и др. ор­га­нов.

Лит.: Ма­зу­ров В. И. Био­хи­мия кол­ла­ге­но­вых бел­ков. М., 1974; Biochemistry of collagen. N. Y., 1976; Cell biology of extracellular matrix. 2nd ed. N. Y., 1991.

Вернуться к началу